Chloroplaste vun Algen a Planzen sinn déi cellulär Motoren déi d'Solarenergie duerch Fotosynthese a chemesch Energie ëmsetzen. Dës Organelle, begrenzt vun enger Enveloppe mat zwou Membranen, enthalen hiren eegene Genom, deem säin Ausdrock enk mat deem vum Nukleargenom koordinéiert ass. D'Majoritéit vun de Chloroplastproteine si vun nuklearen Genen kodéiert, am Zytosol als Virgängerproteine iwwersat, déi eng Transitsequenz op hirem Aminoterminus enthalen, deen als Entréesticket an Chloroplasten déngt.
Proteinimport an Chloroplaste gëtt vermëttelt duerch zwee Membranproteinkomplexe genannt TOC an TIC an der äusseren an bannenzeger Enveloppmembran, respektiv. Dës Komplexe spillen eng Schlësselroll an Chloroplast Biogenese, an der Assemblée vun de fotosyntheteschen Apparater an a verschiddene metabolesche Weeër. Déi verschidde Protein Ënnerunitéite vun TOC an TIC goufen identifizéiert a charakteriséiert, an TOC an TIC goufen opgedeckt fir e Superkomplex zesummen ze bilden. Wéi och ëmmer, wéi verschidde Proteine vun TOC an TIC sech zesummesetzen fir d'Kanäl fir Proteintranslokatioun iwwer d'Chloroplast Enveloppe Membranen ze bilden ass onkloer, an d'Proteintranslokatiounsweeër bannent TOC an TIC bleiwen onkloer.
An enger Etude publizéiert online am Natur, D'Grupp vum Liu Zhenfeng am Institut fir Biophysik vun der Chinesescher Akademie vun de Wëssenschaften, an Zesummenaarbecht mam Prof Jean-David Rochaix vun der Universitéit vu Genf, Schwäiz, huet laang erwaarde Abléck an d'molekulare Komponenten, d'dreidimensional Organisatioun a potenziell Protein geliwwert. Translokatiounsweeër vum TOC-TIC Superkomplex vun enger eenzegzelleg gréng Algen genannt Chlamydomonas reinhardtii.
D'Fuerscher hunn d'supramolekulär Architektur vum TOC-TIC Superkomplex duerch Kryo-Elektronmikroskopie opgekläert.
Dräizéng verschidde Protein Ënnerunitéiten an dësem Superkomplex goufen entdeckt. Mat Ausnam vum Tic214 kodéiert vum Chloroplastgenom, sinn all déi aner Ënnerunitéiten nuklear kodéiert. Si ginn an den TOC Komplex an der baussenzeger Membran, den Intermembrane Raumkomplex (ISC) an den TIC Komplex an der banneschter Membran zesummegesat. Bemierkenswäert gouf fonnt datt de gréisste Membranprotein Tic214 déi bannenzeg Membran, den Intermembranraum an déi baussenzeg Membran verbënnt, déi aner verbënnt. FAQ Ënnerunitéiten wéi eng Bréck an déi héchstwahrscheinlech och als Steigerung handelen.
Den TOC Komplex an der baussenzeger Membran besteet haaptsächlech aus Toc34, Toc90 an Toc75, flankéiert op der Toc90 Säit vum Ctap4-Ctap3 Komplex. Hybrid Fass-geformt Kanal gëtt vun Toc90 an Toc75 op der baussenzege Membran. De Kanal enthält eng Entrée op der zytosolescher Säit an zwee Ausgängen, déi op den Intermembrane Raum opmaachen, souwéi eng lateral Paart vis-à-vis vum lipid bilayer. Eng Phytinsäure (och bekannt als Inositol Hexaphosphat / InsP6) Molekül intercaléiert op der Interface tëscht Toc90 an Tic214, stabiliséiert hir Versammlung wéi e Keil.
D'Intermembran-Raum Domain vun Tic214, Tic100, Tic56, Ctap3 an Ctap5 intertwine mat all aner fir eng Tuerm-ähnlech Struktur ze bilden déi TOC mat TIC verbënnt. An banneschten Membran, d'Membran-embedded Domains vun Tic214, Tic20, Ctap5 an dräi kleng Ënnerunitéiten (genannt Simp1, Simp2 an Simp3) bilden den TIC Komplex. Véier Lipidmoleküle déngen fir d'Versammlung vun engem Trichterähnlechen Kanal ze stabiliséieren, deen um Interface tëscht Tic214 an Tic20 läit an ze verhënneren datt de Kanal leeft.
Baséierend op de strukturellen Donnéeën hunn d'Fuerscher d'Features vun de Poren an den TOC- an TIC-Kanäl am Detail analyséiert. Si konnten d'Interaktiounen tëscht dem Transitpeptid an dem TIC Komplex duerch molekulare Dynamik Simulatioun viraussoen.
Ënnerstëtzt duerch d'Observatioun vun zwee Kanalpore verbonne mat enger Uewerflächegroove an de fréiere biochemeschen a funktionnelle Berichter, goufe verschidde Weeër proposéiert fir d'Translokatioun vun de verschiddene Preproteine duerch den TOC-TIC Superkomplex ze ënnerscheeden lokal Chloroplastkompartimenter.